Курс лекцій з дисципліни біологічна хімія з біохімічними м етодами дослідження

Лекція № 2. ХІМІЯ БІЛКІВ

План

  1. Загальна характеристика білків та їх значення в організмі.

  2. Елементарний склад білків.

  3. Амінокислоти – класифікація, властивості, біологічна роль у складі білків.

  4. Структури білків.

  5. Фізико-хімічні властивості білків.

  6. Класифікація білків. Прості білки та їх представники, склад, біологічна роль в організмі.

  7. Складні білки, їх представники, склад, біологічна роль в організмі.

  8. Гемоглобін, його види і значення в організмі.

1. Загальна характеристика білків та їх значення в організмі

Білки є найбільш важливими органічними сполуками, що входять до складу живих організмів. Ще в минулому столітті, вивчаючи склад різних тваринних і рослинних організмів, вчені виділили речовини, які за своїми властивостями нагадують білок яйця. Так, при нагріванні вони звертаються. Це і дало ім назву білки. Підкреслючи головне значення їх в організмі, Н.Мудлер у 1838 році назвав їх протеїнами (від грецького слова перший – protos). Білки присутьні в кожній молекулі, в будь-якій її частині. В кількісному співвідношенні, вони займають І місце серед всіх макромолекул, що знаходяться в жівій клітині. В організмі їх 40-50% по масі. Значення білків для життя було відмічено Ф. Енгельсом. Він дав визначення життю, як форми існування білкових молекул.

Тому білкам можна дати таке визначення. Білки – це великий клас органічних азотовмісних сполук, що присутні в кожній клітині організму і забезпечують процеси їх життєдіяльності.

Біологічне значення білків

Білки в організмі виконують важливі функції життєдіяльності.

Каталітична функція – одна з основних функцій білків. Вісі хімічні реакції, шо відбуваються в організмі людини, каталізуються ферментами. По своїй хімічній природі ферменти є білками.

Структурна функція – білки складають приблизно 1/5 частину або 20% маси тіла. В м’язах і печінці знаходиться 22% білків, в мозку – 11%, а в жировій тканині – 6%. Білки відрізняються не тільки по кількості, а й по структурі та функціях. В крові, наприклад, присутні альбуміни та глобуліни, що представляють по формі шарики, молекули білку м’язів міозину витягнуті в довги нитки (фібрили). Основу волосся і нігтів складає керотин - білок жорсткої структури. Гемоглобін має складну структуру і транспортує кисень до органів, таканин і СО2 в легені.

Енергетична функція – при повному розпаді одного грама булку виділяється 17,5 кдж енергії, шо вказує на здатність приймати участь в забезпеченні організму енергією. Але білки використовуються тільки тоді, коли недостатньо жирів та вуглеводів, або вони вже використані.

Транспотрна функція – група білків крові має здатність взаємодіяти з різними сполуками і транспортувати їх. Білками транспотрується нерозчинні в воді речовини, іони металів, гази або токсичні речовини (білірубін, жирні кислоти, продукти гниття білків в товстому кишечнику). Наприклад, гемоглобін транспортує кисень, трансферин - переносить залізо, ретинол – доставляє клітинам вітамін “А”.

Захисна функція – в ході еволюції організми виробили різноманітні захисні речовини. Шкіра захищає організм від різких коливань температури навколишнього середовища, сонячної радіації. Для захисту організм виробляє антитіла, які сповільнюють патогенну дію мікроорганізмів. По своїй природі антитіла є білками.

Регуляторна функція – гормони, являючись білками, приймають участь в регуляції різноманітних процесів в організмі. До них відносяться гормони гіпофізу, підшлункової залози, паращитовидної залози. Також білки приймають участь в процесах передачі спадковості. Білки підтримують онкотичний тиск, входять до складу буферних систем, впливають на кислотно-лужний баланс організму.

  1. Елементарний склад білків

Білки є складними сполуками – полімерами, які складаються з простих мономерів. Клінічний аналіз показав, що наявність у всіх білках вуглецю 50-55%, водню – 6-7%, кисню – 21-23%, азоту – 15-17%, сірки – 0,2-0,3%.

В складі окремих білків були виявлені фосфор, йод, залізо, мідь і багато інших макро- та мікроелементів.

Тільки вміст азоту постійний – 16%, а вміст інших елементів може змінюватися.

Для визначення хімічної природи мономерів білку необхідно білок розбити на мономери і з’ясувати їх хімічну природу. Білок розділяють за допомогою гідролізу – кип’ятіння білка з сильними мінеральними кислотами протягом довгого часу. Природу виділених мономерів з’ясували за допомогою різноманітних хімічних реакцій. В результаті було встановлено, що мономерами білквів є амінокислоти.

3. Амінокислоти – класифікація, властивості,

біологічна роль у складі білків

В різноманітних об’єктах природи було знайденодо 200 різноманітних амінокислот. В організмі людини їх приблизно 60, а в склад білків входить тільки 20. Амінокислоти – це органічні кислоти, у яких атом водню α-вуглецю заміщений на аміногрупу NН2.

Загальна формула:

R

H – C – NH2

COOH

В складі всіх амінокислот є функціональні групи – СН2, NН2, - СООН, а білкові ланцюги амінокислот різноманітні, хімічна природа радикалів різномианітна: від атома водню до циклічних сполук. Радикали визначають стуктурні і функціональні особливості амінокислот.

Якщо біля α–вуглецю всі валентності заміщені різними групами, то такий атом називають асиметричним, а амінокислота буде оптично активною, тобто здатною повертати площину поляризованого світла і мати стериоізомери. Наприклад, в природі існує L-аланін

CH3

H – C – NH2

COOH

CH3

H2N – C – H

COOH

Д-аланін L-аланін

Всі природні амінокислоти L-ряду.

Амінокислоти в водному розчині знаходяться в іонізованому вигляді за рахунок дисоціації груп СООН і NН2, а також функціональніх груп, що входять до складу радікалів. Вони мають амфотерні властивості і можуть виступати як донори, так і акцептори протонів.

Амінокислоти в залежності від стурктури поділяють на декілька груп: ациклічні, що не мають в своєму складі циклічних групіровок.Їх розділяють на моноамінокарбонові, моноамінодикарбонові, диаміномонокарбонові.

Моноамінокарбонові мають в своєму складі 1аміно і 1 карбоксильну групу. В водному розчині вони нейтральні. До них належить гліцин, аланін, серин, треонін, метионін.

Гліцин - Н

H2N – C – COOH

Н (скорочено глі)

Гліцин не є оптично активним, тому що відсутній асиметричний атом вуглецю. Гліцин приймає участь в синтезі нуклеїнових кислот, жовчних кислот, гема, необхідний для знезараження в печінці токсичних речовин.

Аланін (ала)

CH3

H2N – C – СООH

Н

Аланін приймає участь в різноманітних процесах обміну вуглеводів і енергії.

Серин CH2ОH

H2N – C – СООH

Н

аміно-β-гідроксопропіонова кислота відноситься до складу гідрок-сокислот, т.ч. має гідроксильну групу. Входе до складу ферментів, в склад білка молока – казеїну.

Треонін CH3

CН – ОН

H2N – CН – СООH

α-аміно-β-гідроксомасляна кислота.

Треонін приймає участь в синтезі білку, є незамінною амінокислотою.

Цистеіїн CН2 – SН

H2N – CН – СООH

α-аміно-β-тіопропіонова кислота.

Має в своєму складі атом сірки. Значення цистеїну полягає в тому, що група – SH може легко окислюватись і захищати організм від речовин з високою окислювальною здатністю (вільних радікалів, радіацї, токсинів).

Метионін CН2 – CН2 – S – СН3

H2N – CН – СООH

α-аміно-γ-тіометилмасляна кислота.

Метионін характеризується рухливою групою – СН3, яка використовується для синтезу холину, креатиніну, тиміну, адреналіну.

Моноамінодикарбонові амінокислоти мають в своєму складі одну аміно- і дві карбоксильні групи, в водному розчині мають кисле середовище.

До них відносяться аспарагінова і глутамінова амінокислоти.

CООH

2

СН2

NH2 – CН –Н

CООH

СН2

H2N – CНСООH

Глутамінова кислота Аспарагінова кислота

Вони приймають участь в біосинтезі білку, є тормозними медіаторами нервової системи, виконують антитоксичну функцію.

Диаміномонокарбонові кислоти.

Валін, лейцин, ізолейцин представляють собою розгалуджені диаміномо-нокарбонові амінокислоти, які приймають активну участь в обміні речовин і не синтезуються в організмі, тобто є незамінними амінокислотами.

В водному розчині вони мають лужне середовище за рахунок 2 аміногруп. До них відноситься лізин, який необхідний для біосинтезу білку, в тому числі гістонів, що входять до складу нуклеопротеїдів. Аргін приймає участь в синтезі сечовини.

Лізин

Н

NH2 – (СН2) 4 – С – NH2

СООH

Циклічні амінокислоти

Ці амінокислоти мають в своєму складі ароматичне ядро і, як правило, не синтезуються в організмі і являються незамінними амінокислотами. Вони активно приймають участь в різноманітних обмінних процесах. Фенілаланін служить джерелом синтезу тирозиту, що є попередником гормонів.

Фенілаланін Н Н

│ │

С – С – NH2

│ │

Н СООН

Тирозин Н Н

│ │

ОН С – С – NH2

│ │

Н СООH

4. Структури білків

При вивченні складу білків було встановлено, що всі вони побудовані по одному принципу і мають 4 рівні організації: первинну, вторинну, третинну, а окремі і четвертинну структуру.

Первинна структура - представляє собою лінійний ланцюг амінокислот, розташованих в певній послідовності і з’єднаних між собою пептидними зв’язками. Пептидний зв’язок утворюється за рахунок α-карбоксильної групи однієї амінокислоти і α-аміногруп другої.

О

⁄⁄ Н2О

Н2N – СН – С + NН – СН – СООН

│ \ ⁄

R ОН Н

О

⁄⁄

Н2N – СН – С

│ \

R NН – СН – СООН

R

Сполуки, що складаються з двох амінокислот називаються дипиптидами, з трьох – трипептидами. Ланцюги, що складаються з багатьох амінокислот називаються поліпептидами.

Значний вклад в розвиток вчення про структуру білків вніс А.Я. Данилевський, який вперше доказав наявність у білка пептидного зв’язку, а Е.Фішер був перший, хто синтезував поліпептид, що складався з 19 амінокислот.

Зараз встановлена первинна структура деяких білків. Наприклад, виявлена послідовність 51 амінокислоти білку інсуліну, що дозволило одержати його штучним шляхом.

Таким чином, слід зазначити, що різноманітність білків організму залежить не тільки від кількості амінокислот, що входять до складу білків, а й від послідовності з’єднання амінокислот між собою.

В останні роки увагу клініцистів привернули пептиди, що складаються з невеликої кількості амінокислот і мають велику біологічну активність. Наприклад, у задній долі гіпофізу знаходяться 2 пептиди, що складаються з 9 амінокислот і є гормонами. Це вазопресин і окситоцин. Вазопресин стимулює кров’яний тиск і збільшує реасорбцію води в нирках. Недостатність його приводить до нецукрового діабету, при якому виділяється велика кількість сильно розведеної сечі.

Окситоцин стимулює скорочення гладкої мускулатури матки і використовується в акушерстві для стимуляції родової діяльності.

Вторинна структура – представляє собою упорядковану і компактну упаковку поліпептидного ланцюга. По конфігурації вона буває у вигляді α-спіралі і β-складчатої структури. Основу α-спіралі складає пептидний ланцюг, а радикали амінокислот спрямовані зовні, розташовуючись по спіралі. Зовні α-спіраль схожа на злегка розтягнуту спіраль електроплитки. Така форма фарактерна для білків, що мають один поліпептидний ланцюг.

Складчата β-структура представляє собою плоску форму. Вона характерна для білків, що мають декілька поліпептидних ланцюгів, розташованих паралельно. β-структура зустрічається в таких білках, як трипсин, рибонуклеаза, керотин волосся, колаген, сухожилля, які гірше розчинні у воді.

Утворення вторинної структури забезпечується водневим зв’язком. Вона утворюється при участі атому водню.

Третинна структура – представляє собою більш компактне просторове розташування поліпептидного ланцюга, точніше його вторинної структури. Форма третинної структури може бути різноманітна і визначається тим, які функції виконує білок в організмі. Третинна стурктура забезпечує виконання білком його основних функцій і може бути представлена у вигляді кульки у глобулярних білків і вигляді ниток (фібрил) у фібрилярних білків, наприклад, м’язів.

В організмі є більш складні по структурі білки, що складаються з декількох субодиниць, кожна з яких представляє собою молекулу білку зі своєю специфічною стуктурою. Таке об’єднання субодиниць називають четвертинною сткуктурою. Особливість білків з четвертинною стуктурою полягає в тому, що вони здатні проявляти свої функції і властивості при наявності всіх субодиниць.

Видалення хоча б однієї субодиниці приводить до втати властивостей білку. Четвертинна структура найчастіше зустрічається у ферментів.

  1. European credit transfer system (4)

    Документ
    Вінницький національний технічний університет заснований у 1960 р. як загальнотехнічний факультет Київського технологічного інституту харчової промисловості, який у 1964 р.
  2. European credit transfer system (8)

    Документ
    Рішенням Вінницької обласної ради народних депутатів для розбудови у Вінниці вищого навчального закладу політехнічного профілю на околиці міста було виділено 25 гектарів землі, на яких уже в 1967 році було зведено два перших навчальних
  3. European credit transfer system (13)

    Документ
    Рішенням Вінницької обласної ради народних депутатів для розбудови у Вінниці вищого навчального закладу політехнічного профілю на околиці міста було виділено 25 гектарів землі, на яких уже в 1967 році було зведено два перших навчальних
  4. Чернігівський національний педагогічний університет імені Т. Г. Шевченка вісник чернігівського державного педагогічного університету (1)

    Документ
    Редакцiйна колегiя серiї "Педагогiчнi науки": Бобир С.Л., Боровик А.Г., Гетта В.Г., Гринь Т.В., Жила С.О., Завацька Л.М., Зайченко І.В., Іванишина В.
  5. 1. Предмет психології : структура, завдання, методи

    Документ
    Унікальність природи людини полягає в тому, що кожна людина чи мось відрізняється від іншої як за фізичними даними, так і за здібностями та інтересами .

Другие похожие документы..